TÍNH CHẤT CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN VÀ ỨNG DỤNG TRONG

Tính chất chức năng của protein cũng như tính chất vật lý hay hóa học của protein, nó ảnh hưởng suốt các quá trình chuẩn bị, chế biến, bảo quản và tiêu thụ. Tính chất chức năng
của protein được phân loại làm ba phần: thuộc tính hydrate hóa như hòa tan hay giữ nước, thuộc tính bề mặt như nhũ tương hay tạo bọt, và sự tương tác protein-protein là tạo gel. Nó
thường là kết quả của nhiều tương tác vật lý, hóa học xuất hiện đồng thời hoặc liên tục trong thực phẩm trong suốt quá trình chế biến và không dễ dàng đo lường được bằng các phương
pháp kiểm tra vật lý, hóa học đơn giản. Tính chất chức năng của protein có thể tạo thành từ một protein hoặc một nhóm protein.
Thường thì mỗi thực phẩm đòi hỏi protein có nhiều hơn một tính chất chức năng. Do đó, một protein hoặc một nhóm protein cần phải đa chức năng như protein trứng yêu cầu phải
tạo bọt và tạo gel, cũng như khả năng nhũ hóa chất béo và giữ nước để tạo thể custard với những thuộc tính chất lượng mong muốn. Thơng thường, u cầu về một chức năng riêng biệt
sẽ thay đổi trong suốt q trình chuẩn bị và chế biến.Ví dụ như protein cơ giữ nước, tăng độ nhớt và có thể nhũ hóa lipid trong ngơ sống một thời gian ngắn ở sản phẩm thịt nhưng cần có
khả năng tạo gel giữ nước cao trong lúc gia nhiệt để đạt được những tính chất cảm quan mong muốn đồng thời đạt hiệu suất theo u cầu của q trình.
Thuộc tính chức năng của protein chịu ảnh hưởng của quá trình xử lý, nhân tố môi trường cũng như tương tác với các chất khác. Điều kiện môi trường như pH, lực ion, loại
muối, hàm ẩm, các chất oxy hóa- khử có khả năng làm thay đổi tính chất chức năng của protein. Bên cạnh đó, tính chất chức năng của protein còn bị ảnh hưởng bởi từng giai đoạn
trong suốt quá trình chế biến như gia nhiệt, sấy, cắt gọt, xử lý áp lực và lạnh đơng. Tính chất chức năng của protein thường thay đổi trong suốt quá trình bảo quản do sự tương tác vật lý
hóa học như sự đơng tụ protein, biến tính, hoạt tính enzyme, oxy hóa chất béo, tổn thương tinh thể đá…

II. TÍNH CHẤT CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN VÀ ỨNG DỤNG TRONG

CƠNG NGHỆ THỰC PHẨM[4] 1.
Tính chất chức năng của protein I.1. Tính kỵ nước
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH 12
Do các gốc kỵ nước của các acide amin trong chuỗi polipeptit của protein hướng ra ngoài các gốc này liên kết với nhau tạo liên kết kỵ nước.
Độ kỵ nước có thể giải thích như sau: do các gốc acide amin có chứa các gốc -R khơng phân cực nên nó khơng có khả năng tác dụng với nước.
Ví dụ chúng ta có các acide amin trong nhóm 7 acide amin khơng phân cực:. glycine, alanine, valine, proline, methionine, lysine, isoleucine chúng không tác dụng với nước.
Tính kỵ nước sẽ ảnh hưởng rất nhiều đến tính tan của protein. Ví dụ có 7 acide amin liên kết peptit với nhau, trong đó có 3 acide amin không phân cực kỵ nước nếu như các
acide amin này cùng nằm ở một đầu thì tính tan sẽ giảm so với khi các acide amin này đứng xen kẽ nhau trong liên kết.
Hình 2.1. Tính kỵ nước của protein
Nguồn: http:www.elmhurst.edu

I.2. Tính chất dung dịch keo protein

Khi hồ tan protein thành dung dịch keo. Các phân tử keo có kích thước lớn, không đi qua màng bán thấm.
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH 13
Hai yếu tố đảm bảo độ bền của dung dịch keo:  Sự tích điện cùng dấu của các protein.
 Lớp vỏ hydrat bao quanh phân tử protein. Loại bỏ hai yếu tố này protein sẽ bị kết tủa.
Có 2 dạng kết tủa: kết tủa thuận nghịch và không thuận nghịch:
 Kết tủa thuận nghịch: sau khi chúng ta loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì protein vẫn có thể
trở lại trạng thái dung dịch keo bền như ban đầu.
 Kết tủa không thuận nghịch: là sau khi chúng ta loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì protein
khơng trở về trạng thái dung dịch keo bền vững như trước nữa.

I.3. Sự biến tính của protein

Dưới tác dụng của các tác nhân vật lý như tia cực tím, sóng siêu âm, khuấy cơ học... hay tác nhân hóa học như acide, kiềm mạnh, muối kim loại nặng, tanin ... các cấu trúc bậc hai, ba
và bậc bốn của protein bị biến đổi nhưng không phá vỡ cấu trúc bậc một của nó, kèm theo đó là sự thay đổi các tính chất của protein so với ban đầu. Đó là hiện tượng biến tính protein. Sau
khi bị biến tính, protein thường thu được các tính chất sau:  Độ hòa tan giảm do làm lộ các nhóm kỵ nước vốn đã chui vào bên trong phân tử protein.
 Khả năng giữ nước giảm.  Mất hoạt tính sinh học ban đầu.
 Tăng độ nhạy đối với sự tấn công của enzim protease do làm xuất hiện các liên kết peptit ứng với trung tâm hoạt động của protease.
 Tăng độ nhớt nội tại.  Mất khả năng kết tinh.

I.4. Tính lưỡng cực của protein

Acide amin có tính chất lưỡng tính vì trong acide amin có chứa cả gốc acide -COOH và gốc base -NH
2
. Trong dung dịch, ở pH trung tính, acide amin tồn tại chủ yếu ở dạng ion
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH 14
lưỡng cực chỉ 1 ở dạng trung hòa. Ở dạng ion lưỡng cực, nhóm cacboxyl bị phân ly, nhóm amin bị proton hóa. Trạng thái ion hóa của nhóm này phụ thuộc vào pH môi trường.
Tương tự như acide amin, protein cũng là chất điện ly lưỡng tính, vì trong phân tử protein có nhiều nhóm phân cực của mạch bên gốc R của acide amin.
2. Các biến đổi của protein có ứng dụng vào cơng nghệ thực phẩm II.1. Khả năng tạo gel của protein
Khi các phân tử protein bị biến tính tập hợp lại thành một mạng lưới khơng gian có trật tự gọi là sự tạo gel. Khi protein bị biến tính, các mạch polipeptit đã bị duỗi ra trong điều kiện
gia công nhất định trở nên gần nhau, tiếp xúc với nhau và liên kết lại với nhau mà mỗi vị trí tiếp xúc là một nút, phần còn lại hình thành mạng lưới khơng gian ba chiều vơ định hình, rắn,
trong đó có chứa đầy pha phân tán H
2
O. Điều kiện tạo gel:
 Nhiệt độ: là yếu tố cần thiết đầu tiên để tạo gel. Sau khi gia nhiệt người ta thường làm lạnh để tạo nhiều liên kết hidro cho cấu trúc gel được bền.
Acide hóa nhẹ hoặc kiềm nhẹ: đưa pH của protein về điểm đẳng điện, làm cho gel tạo nên chắc hơn.
Thêm chất đồng tạo gel: như polysaccharide nhằm làm cầu nối giữa các hạt, do đó gel protein tạo ra có độ cứng và độ đàn hồi cao hơn.
Hình 2.2. Sự hình thành gel do nhiệt II.2. Khả năng tạo bột nhão
Các protein gliadin và glutenin của gluten bột mì còn có khả năng tạo hình, tạo ra “bột nhão” có tính cố kết, dẻo và giữ khí.
II.3. Khả năng tạo màng Protein như gelatin còn có khả năng tạo màng. Màng này chủ yếu được hình thành từ
liên kết hidro nên có tính thuận nghịch.

II.4. Khả năng nhũ hóa

SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH 15
Khi protein được hấp phụ vào bề mặt liên pha giữa các giọt béo phân tán và pha nước liên tục sẽ tạo ra những tính chất cơ lý như độ dày, độ nhớt, độ đàn hồi, độ cứng có tác dụng
bảo vệ làm ổn định sự phân tán của các giọt dầu béo hay làm cho chúng khó kết hợp lại với nhau. Ngồi ra, phụ thuộc vào pH, sự ion hóa các gốc R của protein cũng sẽ tạo ra lực đẩy
tĩnh điện làm cho hệ nhũ tương bền.
II.5. Khả năng tạo bọt Bọt thực phẩm là hệ phân tán của các bong bọt trong một pha liên tục là chất lỏng hoặc
bán lỏng, có chứa các chất hoạt động bề mặt hòa tan. Muốn cho bọt bền nghĩa là các bong bọt không bị vỡ thì màng mỏng bao quanh bong
bọt phải đàn hồi và khơng thấm khí. Khi protein được hấp phụ vào bề mặt liên pha thì sẽ tạo được một màng như thế nên bảo vệ được bong bọt.
II.6. Khả năng cố định mùi Protein có thể cố định được các chất có mùi khác nhau. Các protein có thể hấp phụ lý
học hoặc hấp phụ hóa học các chất có mùi qua tương tác Van der Waals hoặc qua liên kết đồng hóa trị và liên kết tĩnh điện.
III. CÁCH XÁC ĐỊNH TÍNH CHẤT CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN[5]